Протеин структура - studopediya

Основната структура на протеина - броя и последователността на аминокиселини в полипептидната верига, свързана чрез пептидна връзка. Тази последователност се определя чрез генетичната програма. Следователно, всеки организъм е строго специфични протеини.

Вторична структура се определя belka- подреждане полипептидна верига от водородни връзки, възникващи между СО- и NH-групите. Има два вида на вторични структури: а-спирала и б-структура.

а-спирала -polipeptidnaya верига спирално усукани и държани от водородни връзки, които възникват между -СО- и -NH- в спирални бобини.

- такава структура има много протеини (кератинови)

б-структура - пластове, сгъната структура, образувана от паралелно разположени съседни части от полипептидните вериги. Слоевете в тази структура също са свързани един с друг чрез водородни връзки.

- намерено в глобуларни протеини. където редуващи се с а-спирала

Третичната структура на протеина - протеин пространствена конфигурация като компактни глобули. Това се поддържа от взаимодействия между аминокиселинни радикали: ковалентна дисулфидни мостове, йонни, водородни връзки, хидрофобни взаимодействия. Поради третичната структура на протеини придобиват специфична форма.

Третичната структура на протеина и поддържащата съобщението: водород, йонни, дисулфид, хидрофобни взаимодействия

На четвъртичната структура е belka- супрамолекулярни структура, образувана чрез взаимодействие повече полипептидни tsepets (субединици) един с друг.

Молекулата на хемоглобина се състои от две а-вериги и две b-вериги. В центъра на протеиновата молекула е органичен по природа небелтъчни на хем, железен йон.

Особеността на структурата и формата на молекулата на протеин се определя от неговата първична структура

Ензими - специфични протеини, които са непременно във всички живи клетки, и играят ролята на биологични катализатори.
Най-важните свойства на ензимите

· Специфична характеристика на ензим действие

· Всеки ензим катализира само един вид на специфични химични реакции; промени имоти в една посока;

· Всички fermenty- тази глобуларни протеини с кватернерна структура;

· Ензимите да повишат степента на биохимични реакции (в 104-106 пъти), но действителната не се консумира;

· Ензимите са активни само в определена среда и при предварително определена температура;

· За всеки ензим, има определена стойност на киселинност;

· Най-ефективно, когато ниски концентрации на ензима в клетките.

Ензимите са протеини в природата и са глобуларни протеини.

Всяка молекула на всеки ензим се разграничат sdeduschie части:

Ø сто субстрат (S)

Катализатор Ø сто (К)

О, регулиране или алостеричен центъра (А)

Субстратът и каталитични центрове образуват активното място

Отговорни за свързването на ензима с молекулата на субстрат и подготовка на субстрата чрез химическа реакция. В този случай, между тях съществуват определени връзки, които ви позволяват да се запази ензимен субстрат.

Основа сто по-нататък "котва" на сайта на ензима.

Центърът превръща субстрата. Той е отговорен за химическите реакции. В резултат на това се превръща субстрата в продукт на реакцията.

Тази част на ензим молекулата, които могат да се свързват различни вещества, които могат да бъдат:

• контрол (регулират образуването и (или) за изчезването на каталитичното място)

• активатори на ензимната активност

• инхибитори (т.е., понижаване на активността на ензима)

Механизмът на действие на ензима

Ензимната реакция се извършва на няколко етапа:

Етап 1: Ензимът се свързва към субстрат и образува краткотрайна ензим-субстрат комплекс.

Етап 2: След образуване на ензим-субстрат комплекс химическа реакция по този начин образува ензим-субстрат комплекс с модифицирания субстрата допълнително комплексен продукт ензим реакция.

Етап 3: Продуктът от ензим реакция разлага на ензима и реакционният продукт. Ензимът не се променя и може да взаимодейства с други молекули на субстрата.

По-подробно схематично изображение на ензим-субстрат комплекс. Аминокиселинните остатъци, които активното място на ензима, номерирани в съответствие с тяхното положение в първичната структура на ензима.

Общата схема на взаимодействие на ензими

1.Е + S ES (ензим-субстрат комплекс)

2.ES = ES "(комплекс модифициран ензим субстрат)

ES '= ЕР (ензимен комплекс реакционен продукт)

3.EP = E + P (ензим и реакционната продукт)

Класификация на Ензимите Според тяхната структура.

Ензимите са разделени на прост (един компонент) и комплекс (двукомпонентна):

Обикновено ензими (един компонент): Това е ензим, състояща се само от протеин част. Тяхната активност се дължи на активния център.

Например: глобулини, фибриноген.

Сложните ензими (двукомпонентна):

Това е ензим, състояща се от протеинови и непротеинови части.

протеин част на комплекс ензим, наречен апоензим.

Непротеинови част от комплекс ензим, наречен коензим. ако той не е ковалентна връзка не е силна, а протеза група. ако връзката му ковалентна и силна.

Комплекс ензим, наречен холоензим.

Холоензим = апоензим + коензим (протезна група)

По простетични групи и коензими включват:

• ADP (adenozintrifosfatnaya киселина)

Класификация на ензими в зависимост от вида на реакция, катализирана от тях